1986年10月25日，位于英国东南部的一个风光绮丽的小镇――阿福什德镇发现了第一例疯牛病。时至今日，疯牛病大有蔓延整个欧洲乃至全世界之势，疯牛病已成了欧洲人生活中挥之难去的阴影。
2000年11月底，原先在西班牙从未出现过的疯牛病，却一下子发现了两例；德国过去倒是出现过疯牛病，但那是进口的，但是如今却发现了两头土生土长的疯牛。接着比利时又出现了第9例疯牛病。在疯牛病发源地的英国，形势更为严重，疯牛病过去只产生于牛，而现在连羊也出现了类似的疯羊病，而且对人的侵袭也到了低龄化的地步。2000年10月底一名14岁的英国少年就死于与疯牛病相似的人“新克雅氏”病(CJD)。
诺贝尔奖之争 在疯牛病大量蔓延欧洲之时，许多科研人员投入到探查疯牛病的研究中。通过对历史上的人类克雅氏病、巴布亚新几内亚的库鲁病等的对比研究，斯坦利?普鲁西纳提出了导致人患与疯牛相似的疾病的病因是一种叫做普里昂(prion)的病毒，又称朊病毒。
由于发现了普里昂，普鲁纳西获得了1997年的诺贝尔生理或医学奖。 对于这次获奖，很多科学家有不同意见。原因在于，一是普里昂没有经过严格的反复证明。二是按诺贝尔奖评选资格和条件的规定，对一种发现、发明或创造必须经过实践检验后才能予以认可和参与评选，而这通常要经过十多年几十年甚至近百年的时间才能验证。但是，普鲁西纳于1996年宣布发现了普里昂，诺贝尔医学奖评选委员会于第二年就颁奖于他，显得不太谨慎。 斯坦利?普鲁西纳是美国加利福尼亚大学旧金山分校医学院神经学、病毒学和生物化学教授。对于其理论是否经受实践检验，普鲁西纳作了一些解释。 他说，普里昂有两种形式，一种是健康哺乳动物内的蛋白质形式，另一种是疯牛病和CJD中的病变形式。正常形式的普里昂可被蛋白酶分解，而病变形式的普里昂却可以抵御蛋白酶的分解作用，例如在羊瘙病病羊中的普里昂就是如此。这说明蛋白质尽管在化学性质上是一样的，但在几何形式上却是不一样的。正是这种几何形式的不同导致了蛋白质的功能不同，从而可以致病。比如大多数蛋白质的生物学性质依赖于自身的折叠成不同几何形状的分子结构，分子外形结构不同，蛋白质的功能也就不同。所以直到今天还没有人能说明为什么蛋白质合成是以长长的氨基酸单链开始，后来又自动折叠成各种形状。 后来普鲁西纳从一名人新型克雅氏病(CJD，即与疯牛病相似的病或疯牛病在人身上的变型)病人体内分离到了普里昂的基因，并发现在其750个碱基对中有一个是不正常的，因而致使病人的普里昂由基因编码产生了脯氨酸并取代了正常的亮氨酸。这一结果终于解释了为什么正常的普里昂与异常的普里昂在结构上有不同。
雅氏病的普里昂(朊病毒)一样也还需深入的研究与进一步证实。但是研究人员推论，根据ure2p蛋白产生的原理，既然ure2p蛋白与人的朊病毒相似或相同，那么引起人新型克雅氏病的普里昂(朊病毒)可能也有相同的产生机理和转移机理。 此外，从MKSIP基因控制ure2p蛋白产生的途径看，MKSIP又受细胞中一种称为Ras的分子代谢途径调节。如果Ras代谢途径旺盛，就会阻碍酵母菌中的MKSIP基因失活。这样酵母菌的朊病毒ure2p蛋白就会以成百倍的比率减少。如果这个原理也适用于人的普里昂(朊病毒)的生成，那么就可通过Ras途径控制普里昂的生成，以减少或控制人新克雅氏病和疯牛病的产生。人类征服疯牛病和人新克雅氏病将曙光初现。
